有关蛋白质α螺旋和β折叠

2025-05-12 13:29:20

推荐回答（2个）

回答（1）：

你好，希望我的回答对你有所帮助。
α-螺旋的结构要点：
①肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由3.6个氨基酸构成，螺圈间距（螺距）为5.44埃；
②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定，氢键排布的方式是：每个氨基酸残基的n—h与其氨基侧相间三个氨基酸残基的c＝o形成氢键。这样构成的由一个氢键闭合的环，包含13个原子。因此，α-螺旋常被准确地表示为3.613螺旋。
螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转，在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。
β-折叠的结构要点：
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由n到c方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。

回答（2）：

折叠的根本决定因素是AA序列,AA中的酸性,碱性,带+电,带-电,半胱的双硫键,氢键,范德华力,都有关系吧,反正除了共价键以外,其他的键都能帮上忙,形成二级,三级结构.