α螺旋、β折叠、β转角是蛋白质的二级结构。
α螺旋是指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升；β折叠是指肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键；β转角也称β弯曲、β回折、紧密转角和发夹结构，是指伸展的肽链形成180°的U型回折。
扩展资料
影响α-螺旋形成的因素：
α-螺旋的形成及其稳定与氨基酸组成和序列有极大的关系，疏水环境或蛋白质内部更容易形成a螺旋结构。
1、侧链R基团大（β-碳有分支如Ile、Thr）不易形成α-螺旋。
2、酸性或碱性氨基酸集中的区域不易形成α-螺旋（同种电荷相斥）。
3、Gly在肽中连续存在时，不易形成α-螺旋；（侧链太小，螺旋的稳定性差）如：丝心蛋白含50%Gly，不形成α-螺旋。
4、Pro、羟脯氨酸中止α-螺旋（a-亚氨基不能形成氢键，吡咯环使得Cα-N键不能自由旋转）。
参考资料来源：百度百科-α-螺旋
百度百科-β折叠
百度百科-β转角
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