蛋白质作为溶液稳定存在的两大因素：
一是蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出；
二是蛋白质颗粒表面可带相同电荷颗粒之间相互排斥不易聚集沉淀，也可以起稳定颗粒的作用。若去除蛋白质颗粒这两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中沉淀。
盐析是一种与蛋白质的沉淀的性质相关的分离方法：它用硫酸铵、硫酸钠等中性盐来破坏蛋白质在溶液中稳定存在的两大因素，故能使蛋白质发生沉淀。不同蛋白质分子颗粒大小不同，亲水程度不同，故盐析所需要的盐浓度不同，从而将蛋白质分离，如用硫酸铵分离清蛋白和球蛋白，在半饱和的硫酸铵溶液中，球蛋白即可从混合溶液中沉淀析出除掉，而清蛋白在饱和硫酸铵中才会沉淀。盐析的优点是不会使蛋白质发生变性。
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